Zeptali jsme se vědců: Jaká je chemická podstata srážení mléka?

V mléce je rozpuštěna řada látek, mj. i bílkoviny. Ty jsou tvořeny spojením velkého počtu molekul aminokyselin do řetězce přes tzv. peptidické (amidové) vazby, a nesou různé postranní skupiny. Některé z těchto skupin jsou i ionizovatelné – karboxylové kyseliny se mohou deprotonizovat a nesou pak záporný náboj, aminoskupiny se mohou naopak protonizovat a nesou pak kladný náboj.

Nabité skupiny spolu různě interagují a jsou dobře solvatovány (solvatace = obalování rozpuštěných částic molekul rozpouštědla) molekulami vody. Celkový náboj nesený molekulou bílkoviny (proteinu) je dán příspěvkem všech nabitých skupin. Změnou pH (např. působením octa) lze hodnotu celkového náboje měnit, a při určitém pH roztoku je pak molekula jako celek nenabitá – takové pH se označuje jako izoelektrický bod.

Nenabitá molekula bílkoviny pak hůře interaguje s molekulami vody a s malými ionty přítomnými v roztoku, a velmi často se tím sníží její rozpustnost. Protože nejvíce zastoupená bílkovina v mléce – kasein – má izoelektrický bod při pH cca 4,5, zatímco mléko má pH okolo 6,5, lze kasein vysrážet z mléka okyselením na hodnotu jeho izoelektrického bodu. Ve vzniklé sraženině je pak pohlcena i řada ostatních látek přítomných v mléce (např. tuk apod.). Vzniklá sraženina tedy není jen čistý kasein, nicméně vyloučená hmota (v podstatě tvaroh) je na proteiny velmi bohatá.

Popsaný mechanismus je velkým zjednodušením – ve skutečnosti jsou mechanismy srážení molekul bílkovin velmi komplikované, neboť bílkoviny „neplavou“ v roztoku často v izolované formě, ale v podobě např. micel, komplexů s ionty (např. vápníku) aj. Taktéž může při srážení dojít k významné změně vnitřního prostorového uspořádání molekul bílkovin, a sraženina pak může být opětovně nerozpustná atd.